Come non intervenire , non posso che ringraziarti Dgmarz, mi fa molto piacere quando qualcuno apprezza quello che scrivo .
Qualche volta invece è successo

che qualcuno non abbia apprezzato ....anzi mi ha perseguitato in due forum ...e alla fine ho dovuto prenderla persa (nel senso che ho smesso di scrivere dove lui era presente).......quello che racconto è frutto di esperienza e di studio non è tratto da una "saga"o dalla "fantasia popolare germanica".
Mi sono rimesso a studiare(è una delle mie passioni) cercando di approfondire alcuni argomenti che fanno parte ormai del nostro bagaglio tecnico , e proprio in alcuni di questi approfondimenti (andando a cercare tra libri e lavori scientifici pubblicati) ho scoperto (a proposito di glutine e ponti disolfurici) che la storia della proteasi attiva e passiva ripresa in un libro di Giorilli non trova spazio nelle scoperte scientifiche degli ultimi anni , perchè entrano in gioco molecole come la PDI (proteina disolfuro isomerasi) o come la glutationeriduttasi .
Le proteasi endogene della farina hanno una loro funzione che è quella di scindere i legami peptidici e di formare peptidi , che non sono altro che pezzi di proteina più corti , mentre i legami disolfurici che legano molecole di glutenina intra e intermolecolari vengono rotti e riformati con queste molecole che ho accennato prima. Vi ripropongo quindi quanto ho scritto su questo argomento:
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"La formazione dell'impasto è uno dei punti cruciali di tutto il processo di panificazione.
Perchè raggiungere il punto pasta ?
Il raggiungimento del punto pasta è il raggiungimento della massima struttura che può raggiungere il reticolo proteico.
La formazione dell'impasto è legata a due tipi di processi :
1- Processo meccanico
Nel momento che immetto acqua e farina nell'impastatrice e comincio a impastare , l'azione meccanica dell'impastatrice rilascia energia e la contemporanea presenza dell'acqua provocano la formazione del reticolo proteico , gliadine e glutenine si uniscono a formare la struttura del reticolo, sopratutto l'elasticità e la viscosità dell'impasto sono subordinate ai legami intermolecolari e intramolecolari tra le glutenine e le gliadine . Che poi è stato confermato da recenti studi sulle proprietà viscoelastiche che la gliadina conferisce viscosità mentre le glutenine elasticità all’impasto.
2- Processo biochimico
Mentre impasto inglobo aria che è composta da ossigeno , azoto e anidride carbonica, in particolare l'ossigeno , il processo di ossidazione dell’ossigeno presente riforma altri ponti disolfuro non più gli stessi di prima , ma nuovi legami che stabilizzano la struttura viscoelastica venutasi a formare dopo l’impasto .Non sono le proteasi che rompono i ponti disolfuro ma è una proteina un enzima chiamato proteindisolfuroisomerasi (PDI) che è protagonista nella formazione sia ex novo che in origine di legami covalenti a ponte disolfuro delle proteine determinando la struttura secondaria e quaternaria delle proteine in fase di folding (struttura quaternaria tridimensionale)
Il raggiungimento della massima struttura del reticolo proteico è in funzione di diverse variabili :
· qualità farina
· acqua
· temperatura,
· tipo di impastatrice
Questo punto pasta è perseguito da chi impasta per avere una base di partenza per la lievitazione che abbia la massima capacità di trattenere i gas che si sviluppano durante la lievitazione e quindi di avere la massima espansione in volume.
Certo che io questo punto pasta lo posso raggiungere a mio piacimento , nel senso che posso incordare meno o incordare di più , tutto dipende dal tipo di prodotto che voglio ottenere , o meglio dalle tempistiche che voglio applicare, se faccio una lievito-maturazione lunga mi serve incordare molto , se voglio fare una lievitazione corta è inutile incordare molto perchè poi alla fine posso ottenere l'effetto gomma. Naturalmente su questi processi la qualità della farina è fondamentale , perchè a parità di incordatura naturalmente una farina con più proteine e magari con un rapporto gliadina glutenina a favore di quest'ultima deve per forza subire un processo di lievito-maturazione più lungo altrimenti l'effetto gomma si presenta.
La maturazione dell'impasto come sappiamo fa partire anche il processo di idrolisi parziale delle proteine , questo poi fa si che la struttura proteica perda elasticità e che diventi più estensibile.
Tornando al punto pasta bisogna ricordare che la resistenza dell'impasto ha un limite , cioè non è vero che più incordo e più ottengo un impasto elastico , c'è un limite all'azione dell'impastare oltre il quale l'impasto perde mano a mano che procediamo la viscosità e quindi in qualche modo il reticolo proteico perde la propria integrità, l'impasto in questo caso perde viscosità , diventa appiccicoso e no si riesce poi più a recuperarlo.
Tutto questo dipende dalla resistenza della farina , cosa che si determina con il farinografo di Brabender , una farina debole ha pochissimi minuti di resistenza , mentre una farina forte può arrivare anche a 20 minuti di resistenza. Tradotto vuol dire che con una farina debole debbo stare attento al raggiungimento del punto pasta , perchè una volta raggiunto devo fermare subito l'impastatrice , mentre con una farina forte (alta in proteine e con un reticolo proteico complesso) posso impastare anche dopo il raggiungimento del punto pasta senza creare danni.
Vorrei precisare (anche xchè ho visto che in molti hanno questo pensiero)che non è che incordando poco ottieni meno glutine e incordando molto ottieni molto glutine, il glutine è quantitativamente lo stesso in entrambi i casi , quello invece che cambiano sono i legami intramolecolari e intermolecolari tra le proteine i ponti disolfuro che si formano che condizionano la macromolecola glutine , nel senso che lo rafforzano.
Infatti se prendiamo il sistema ufficiale per determinare la quantità di glutine , lo strumento si chiama lavaglutine e la sua metodica prevede di impastare 10 grammi di farina con circa 5 grammi di acqua salata al 2% per circa 1 minuto e 30 secondi dopo di ché l'impasto viene lavato , allontanando l'amido e rimane il glutine , per dire che un minuto e 30 secondi sono sufficienti per formare il glutine.
Volevo aggiungere inoltre che il glutine bisogna vederlo come qualcosa di vivo che si modifica durante la puntata , poi durante lo staglio torna a diventare più elastico e quindi a prendere corda, per poi tornare a diventare più estensibile e meno elastico durante l'appretto. L'altra cosa che volevo dire è che la proteolisi non è esattamente da vedere come una reazione biochimica che trasforma tutte le proteine in aminoacidi , non è assolutamente così!!
La proteolisi "modifica" la massa di glutine , infatti dagli ultimi studi fatti sembra che i peptidi ( frammenti di proteine) rimangano assemblati nella macromolecola glutine, in pratica la lisi delle proteine modifica il reticolo proteico eliminando i legami covalenti tra i vari aminoacidi facilitando così lo stiramento delle proteine , e l'impasto alla fine diventa più estensibile.
Lo stiramento delle proteine provoca anche la rottura meccanica dei legami covalenti cosiddetti ponti disolfuro.
La modificazione che avviene durante la puntata è inizialmente una così detta “presa di forza” dell’impasto, dovuta a diversi fenomeni ancora da studiare nel dettaglio, sembra che giochi un ruolo importante gli acidi organici prodotti dai lieviti (soprattutto con il lievito naturale) acetico e succinnico, che sono responsabili dell’abbassamento del PH secondo gli ultimi studi e della reologia dell’impasto per la quale si assiste ad un abbassamento dell’estensibilità ed un aumento dell’elasticità , lo stesso effetto lo provoca anche l’alcool etilico prodotto dal lievito, poi se la puntata è più lunga di due tre ore si assiste al fenomeno inverso dovuto come detto prima alla proteolisi delle proteine.
Durante poi lo staglio e la formazione dei panielli la macromolecola glutine si trasforma con la manipolazione nel senso che la manipolazione aumentano i legami covalenti e non covalenti e la struttura dell’impasto riprende elasticità.
Infine poi nell’appretto si assiste alla proteolisi delle proteine del glutine , che perde man mano elasticità ed aumenta la propria estensibilità"